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[【学科前沿】] Nature:酿酒酵母蛋白质复合体全景分析

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发表于 2006-4-10 08:52:19 | 显示全部楼层 |阅读模式
Nature:酿酒酵母蛋白质复合体全景分析
                        
      生物有机体大量的细胞过程由稳定的蛋白质复合体执行,蛋白质-蛋白质相互作用的鉴定可以更深入的了解蛋白质的功能。实验采用串联亲和纯化法纯化4562个不同的酿酒酵母标记蛋白。每次纯化均采用基质辅助激光解析电离质谱技术和离子交换串联质谱技术(LCTMS)增加处理的准确度和覆盖面。智能机器分析法(Machine learning)对质谱总谱和assign probabilities求积分从而获得蛋白质—蛋白质相互关系系数,高通量质谱技术对4087个蛋白质纯化有2357成功。核心数据库(0.69%精度)构成为2708个复合体7123处蛋白相互作用。利用马尔可夫分析法(Markov)对这些相关点重组成的547个蛋白复合体(4.9个二级单位/复合体)进行分析,约有半数在MIPS数据库里不显示,429 additional interactions也显示空缺。数据对单个蛋白分子、功能基因组学和系统生物学的研究是十分有用的。

原始出处:

Nevan J. Krogan, Gerard Cagney, Haiyuan Yu, Gouqing Zhong, Xinghua Guo, Alexandr Ignatchenko, Joyce Li, Shuye Pu, Nira Datta, Aaron P. Tikuisis, Thanuja Punna, José M. Peregrín-Alvarez, Michael Shales, Xin Zhang, Michael Davey, Mark D. Robinson, Alberto Paccanaro, James E. Bray, Anthony Sheung, Bryan Beattie, Dawn P. Richards, Veronica Canadien, Atanas Lalev, Frank Mena, Peter Wong, Andrei Starostine, Myra M. Canete, James Vlasblom, Samuel Wu, Chris Orsi, Sean R. Collins, Shamanta Chandran, Robin Haw, Jennifer J. Rilstone, Kiran Gandi, Natalie J. Thompson, Gabe Musso, Peter St Onge, Shaun Ghanny, Mandy H. Y. Lam, Gareth Butland, Amin M. Altaf-Ul, Shigehiko Kanaya, Ali Shilatifard, Erin O'Shea, Jonathan S. Weissman, C. James Ingles, Timothy R. Hughes, John Parkinson, Mark Gerstein, Shoshana J. Wodak, Andrew Emili and Jack F. Greenblatt. Global landscape of protein complexes in the yeast Saccharomyces cerevisiae .
    原始摘要:Identification of protein–protein interactions often provides insight into protein function, and many cellular processes are performed by stable protein complexes. We used tandem affinity purification to process 4,562 different tagged proteins of the yeast Saccharomyces cerevisiae. Each preparation was analysed by both matrix-assisted laser desorption/ionization–time of flight mass spectrometry and liquid chromatography tandem mass spectrometry to increase coverage and accuracy. Machine learning was used to integrate the mass spectrometry scores and assign probabilities to the protein–protein interactions. Among 4,087 different proteins identified with high
confidence by mass spectrometry from 2,357 successful purifications, our core data set (median precision of 0.69) comprises 7,123 protein–protein interactions involving 2,708 proteins. A Markov clustering algorithm organized these interactions into 547 protein complexes averaging 4.9 subunits per complex, about half of them absent from the MIPS database, as well as 429 additional interactions between pairs of complexes. The data (all of which are available online) will help future studies on individual proteins as well as functional genomics and systems biology.
   
连接:Global landscape of protein complexes in the yeast Saccharomyces cerevisiae

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